РАЗДЕЛ 2

ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ  СТРУКТУРЫ МОЛЕКУЛ

 
 
 
 
 
 
 

Рисунок 5. Акридиновый оранжевый. (AO)

Рисунок 6. Этидий. (ET)

Рисунок 7. Профлавин. (PF)

 

Рисунок 8. Флавин-мононуклеотид. (FMN)

Рисунок 9. Кофеин. (CAF)

 

 
 
 
 
 
 

Рисунок 10. Никотинамид. (NMD)

Рисунок 11. Йодистый пропидий. (PI)

РАЗДЕЛ 3

ОБСУЖДЕНИЕ  РЕЗУЛЬТАТОВ

         В ходе проведенной работы были получены расчетные значения энергетики молекулярных орбиталей  (homo – lumo) для кофеина, ароматических витаминов и мутагенов. Расчеты проводились при использовании программного обеспечения HyperChem и Gaussian.

    HyperChem —представляет собой комплекс  инструментов, реализующих методы  молекулярной механики, квантовой химии и молекулярной динамики. Популярность HyperChem связана, прежде всего, с наличием массы примеров и подробной документации, что делает этот пакет практически незаменимым при изучении принципов и практических подходов к молекулярному моделированию.

   Gaussian - крупнейший программный комплекс  для проведения неэмпирических и полуэмпирических квантово-химических расчетов. Позволяет рассчитывать целый ряд свойств молекул и характеристик химических реакций, в т.ч.: энергии и структуры молекул и переходных состояний, термохимичексие свойства, энергии связей, МО и заряды атомов; электростатический потенциал и электронную плотность; колебательные частоты, ИК- и рамановские спектры, тензоры экранирования ЯМР. Расчеты могут происходить не только для систем в газовой фазе: возможен, например, учет сольватационных эффектов в растворах. Доступны также автоматизированные методы расчета энергий с высокой точностью.  Результаты отражены в таблицах 2 и 3.

 
 
 
 
 
 
 

    3.1. Таблицы энергий HOMO-LUMO

Таблица 2. Значения энергий HOMO.

Таблица 3. Значения энергий  LUMO.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Заключение

1.      В процессе исследования проведено  ознакомление с теорией молекулярных орбиталей. Были рассмотрены пространственные структуры кофеина, ароматических витаминов и мутагенов.

2.     Был произведен количественный  расчет энергий молекулярных  орбиталей (HOMO–LUMO) различными методами квантовой механики.

3.      Исследовано явление переноса зарядов на молекулярных орбиталях кофеина, ароматических витаминов и мутагенов.

    4.      В итоге программы ММ позволяют:

• Находить геометрию молекулы, комплекса нескольких молекул;
• термохимические свойства, энергии связей, энергии реакций и пути реакций;
• МО и заряды атомов, электростатический потенциал и электронную плотность; 
• мультипольные моменты, поляризуемости и гиперполяризуемости;
• сродство к электрону и потенциал ионизации;
• тензоры экранирования ЯМР и магнитную восприимчивость, колебательные частоты, ИК- и рамановские спектры;
• возбужденные и основные состояния молекул в рaстворе;

Список  используемых источников

1. Brana M.F. Intercalators as anticancer drugs / M.F. Brana, M. Cacho, A. Gradillas et al. // Curr.Pharm.Des.–2001.–V. 7.–P. 1745–1780.
2. Dunst J. Second malignancies after treatment for Ewing's sarcoma: A report of the CESS-studie / J. Dunst, S. Ahrens, M. Paulussen et al. // Int. J. Rad. Oncol. Biol. Phys.–1998.–V.42.–P. 379–384.
3. Bontenbal M. Weekly low-dose mitoxantrone plus doxorubicin as 2nd-line chemotherapy for advanced breast-cancer / M. Bontenbal, A.S.T. Planting, C.J. Rodenburg // Breast Cancer Res. Treatm.–1992.–V.21.–P. 133–138.
4. Arrhigi F.E. Nogalamycin inhibits RNA synthesis in sarcoma 180 / F.E. Arrhigi // J. Cell Physiol.–1967.–V.69.–P. 45–52.
5. Эрнандес Сантьяго А.А. Термодинамический анализ гетероассоциации антрациклиновых антибиотиков методом ¹H ЯМР спектроскопии / А.А. Эрнандес Сантьяго, С.Н. Симонова, А.О. Розвадовская // Вестник СевГТУ (серия «Физика и математика»).–2006.–Т.70.–C.40–48.
6. Teplukhin A.V. Dependence of the hydration shell structure in the minor groove of the DNA double helix on the groove width as revealed by Monte Carlo simulation / A.V. Teplukhin, V.I. Poltev, V.P. Chuprina // Biopolymers.–1991.–Vol. 31.–P. 1445–1453.
7. Lazaridis T. Entropy of hydrophobic hydration: a new statistical mechanical formulation / T. Lazaridis, M.E. Paulaitis // J. Phys. Chem.–1992.–Vol. 96.–P. 3847–3855.
8. Sharp K.A. Reconciling the magnitude of the microscopic and macroscopic hydrophobic effects / K.A. Sharp, A. Nicholls, R.F. Fine et al. // Science.–1991.–V. 252.–P. 106–109.
9. Makhatadze G.I. Energetics of protein structure / G.I. Makhatadze, P.L. Privalov // Adv. Protein Chem.–1995.–V.47.–P. 307–425.
10. Noskov S.Yu. Free energy decomposition of protein-protein interactions / S.Yu. Noskov, C. Lim // Biophys. J.–2001.–V. 81.–P. 737–750.