Белки

 

Содержание

 

Введение 2

Строение  белков. 4

Свойства  и функции белков. 8

Биологическая ценность белка. 11

Новые формы белковой пищи 31

Белковые  концентраты 33

Заключение 35

Список использованных источников 36

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение 
 
         Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки в организме человека выполняют важную роль.

1. Основное назначение  белков — пластическое. Из них  состоят все клетки тканей  и органов. Белки входят в  состав крови, лимфы, мышечных  волокон, костей, многих гормонов, а также ферментов и антител,  вырабатываемых организмом в  процессе борьбы с опасными  для здоровья, микробами и их  токсинами. Пластическая роль  белка особенно важна для растущего  организма. В процессе роста  увеличивается число клеток, и  основным материалом для этого  являются белки.

2. Белки служат регуляторами  обменных процессов, входят в  состав гормонов щитовидной железы, гипофиза, поджелудочной железы. 
3. Белки — необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей. Известно, что при недостатке белка плохо усваиваются витамины.

4. Менее значительна для  организма энергетическая роль  белков, так как за их счет  восполняется только 14—15% затраченной  энергии. Для энергетических затрат  белки могут быть заменены  углеводами и жирами, в то время  как для пластических нужд  организма белки не могут быть  заменены никакими другими пищевыми  веществами.

Недостаток белков в питании  вызывает серьезные нарушения в  организме: у детей замедляются  рост и развитие, у взрослых возникают  глубокие изменения в печени (жировая  инфильтрация), а при длительной недостаточности — даже цирроз, нарушение деятельности желез внутренней секрецию (щитовидная, половые, поджелудочная), изменяется белковый состав крови, снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, страдает умственная деятельность человека — снижается память, нарушается работоспособность.

Наряду с этим установлено, что избыточное поступление белков неблагоприятно отражается на функции  многих органов и систем организма, в частности при этом перегружаются  ферментные системы и в крови  накапливаются продукты неполного  метаболизма, повышается количество мочевины, свободных аминокислот и т. д.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Строение белков.

 

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут  ли аминокислоты синтезироваться в  организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться.

В зависимости от аминокислотного  состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

 

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

 

Выполнение белками определенных специфических функций зависит  от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически  невыгодно держать белки в  развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит  всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных  вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10²⁰. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура  белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной  аминокислоты на другую в полипептидной  цепочке приводит к изменению  свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина  шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может  выполнять свою основную функцию  — транспорт кислорода; в таких  случаях у человека развивается  заболевание — серповидноклеточная  анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                  

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

 

 

Свойства и функции  белков.

 

Аминокислотный состав, структура  белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н⁺ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и  их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной  организации молекулы белка. Процесс  утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Таблица 1-Функции белков

 

Функция	Примеры и пояснения
1	2
Строительная	Белки участвуют в образовании  клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а  от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран  входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный  перенос некоторых веществ и  ионов из клетки во внешнюю среду  и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы  принимают участие в регуляции  процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень  глюкозы в крови, способствует синтезу  гликогена, увеличивает образование  жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение  в организм чужеродных белков или  микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные  связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки  актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Продолжение таблицы - 1
1	2
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных  изменять свою третичную структуру  в ответ на действие факторов внешней  среды, таким образом осуществляя  прием сигналов из внешней среды  и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря  белкам в организме могут откладываться  про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина  железо не выводится из организма, а  сохраняется, образуя комплекс с  белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого  газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций  белков. Обеспечивается белками —  ферментами, которые ускоряют биохимические  реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

 

 

 

 

Биологическая ценность белка.

 

Эффективность использования  белка организмом человека определяется двумя основными факторами: сбалансированностью  белка по содержанию незаменимых  аминокислот и его усвояемостью. Этим критериям отвечает классификация  пищевых белков (а также пищевых  продуктов и рационов питания) по биологической ценности. Биологическую  ценность белка выражают в относительных  величинах. Это вызвано тем, что  на современном уровне знаний из данных о составе и структуре белка, составе рациона питания и  состояния организма, для которого этот белок предназначен, невозможно оценить биологическую ценность белка. Биологическая ценность белка  обычно представляет собой отношение  исследуемого параметра, выбранного для  ее оценки, для данного белка к  подобному же параметру высококачественного "идеального" белка, принятого  в качестве эталона для сравнения. В качестве последнего чаще всего  используют казеин, овальбумин, смесь  мышечных белков или же смесь белков яиц, которые легко перевариваются и содержат все незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к идеальным. Эта величина показывает, насколько  исследуемый белок способен удовлетворить  потребности организма человека в аминокислотах. 
Для оценки биологической ценности белка используют химические и биологические методы. Химические методы отличаются относительной простотой и оперативностью. Они очень удобны для быстрой и воспроизводимой оценки качества белка и смесей белков. Это обусловлено тем, что важнейшим показателем качества белка является аминокислотный состав, определяемый методами химического анализа, и переваримость пищевого белка, которая также может быть ориентировочно оценена in vitro. Тем не менее важнейшим источником информации о биологической ценности являются биологические методы, дающие более обобщенную и объективную характеристику качества пищевого белка. Ориентировочные данные о биологической ценности белка получают в лабораторных исследованиях на экспериментальных животных. 
Среди химических методов оценки биологической ценности белка наибольшее распространение получил метод аминокистного скора, иначе называемый методом белкового или химического скора или же химической оценки. Он позволяет характеризовать исследуемый белок с позиций содержания в нем остатков каждой из незаменимых аминокислот по сравнению с эталонным белком или же рекомендованным соотношением этих аминокислот. В этом случае данные о содержании каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке выражают в виде отношения к содержанию той же аминокислоты в эталонном белке. елка с помощью ферментов является их использование для получения пластеинов. Пластеиновый синтез основан на использовании протеолитических ферментов для синтеза пептидных связей. Обычно сначала частично гидролизуют белок до крупных пептидов с молекулярной массой порядка 3—20 кД, затем концентрируют полученную систему (до 30—40% массы) и вносят другой или тот же фермент, изменяя pH системы. В результате получают продукты, существенно отличающиеся по функциональным свойствам от исходного белка и пептидов. Метод пластеинового синтеза применяют для регулирования растворимости, аминокислотного состава, введения незаменимых аминокислот, в том числе эфиров аминокислот с длинными углеводородными радикалами с целью повышения поверхностной активности пластеинов. Примером может служить катализируемое папаином получение пластеинов с высокими пенообразующими и эмульгирующими свойствами. 
Большой интерес представляет также неферментативная химическая модификация белка как метод регулирования функциональных свойств. Химически модифицированные белки с высокими функциональными свойствами можно использовать в виде небольших, но очень эффективных функциональных добавок в пищевые системы. Кроме того, химическая модификация белка может быть обратимой и использоваться для защиты реакционноспособных боковых функциональных групп в процессах его выделения и очистки, в частности, от нуклеиновых кислот. Ее также можно применить для улучшения аминокислотного состава белка за счет ковалентного присоединения к нему незаменимых аминокислот и для повышения усвояемости белка. Среди методов химической модификации пищевого белка наиболее распространены ацетилирование и сукцинилирование с целью регулирования растворимости и поверхностных свойств белка.