Мышечная ткан

1. Мышечные ткани

Мы́шечными тка́нями (лат. textus muscularis) называют ткани, различные по строению и происхождению, но сходные по способности к выраженным сокращениям. Состоят из вытянутых клеток, которые принимают раздражение от нервной системы и отвечают на него сокращением. Они обеспечивают перемещения в пространстве организма в целом, его движение органов внутри организма (сердце, язык, кишечник и др.) и состоят из мышечных волокон. Свойством изменения формы обладают клетки многих тканей, но в мышечных тканях эта способность становится главной функцией.

Основные морфологические признаки элементов мышечных тканей: удлиненная форма, наличие продольно расположенных миофибрилл и миофиламентов — специальных органелл, обеспечивающих сократимость, расположение митохондрий рядом с сократительными элементами, наличие включений гликогена, липидов и миоглобина.

Специальные сократительные органеллы  — миофиламенты или миофибриллы обеспечивают сокращение, которое возникает при взаимодействии в них двух основных фибриллярных белков — актина и миозина — при обязательном участии ионов кальция. Митохондрии обеспечивают эти процессы энергией.Запас источников энергии образуют гликоген и липиды. Миоглобин — белок, обеспечивающий связывание кислорода и создание его запаса на момент сокращения мышцы, когда сдавливаются кровеносные сосуды (поступление кислорода при этом резко падает).

2. Регенерация

Регенерация скелетной мышечной ткани. Миосателлитоциты     

Как было сказано выше, имеется  два типа мышечной ткани: гладкая (неисчерченная) и поперечнополосатая (исчерченная).     

Гладкие мышцы осуществляют движения внутренних органов, кровеносных и лимфатических  сосудов. В стенках внутренних органов они, как правило, располагаются в виде двух слоев: внутреннего кольцевого и наружного продольного. В стенках артерии они формируют спиралевидные структуры. Поперечнополосатая скелетная мышечная ткань (textus muscularis striatus skeletalis) образована цилиндрической формы мышечными волокнами длиной от 1 до 40 мм и толщиной до 0,1 мкм, каждое из которых представляет собой комплекс, состоящий из миосимпласта и миосателлитоцитов, покрытых общей базалъной мембраной, укрепленной тонкими коллагеновыми и ретикулярными волокнами. Базальная мембрана формирует сарколемму (от греч. sarcos — мясо), которая в световом микроскопе выглядит в виде тонкой темной полоски. Под плазмалеммой миосимпласта располагается множество ядер эллипсоидной формы, содержащих 1 - 2 ядрышка и большое количество элементов гранулярного эндоплазматического ретикулума. Центриоли отсутствуют. Примерно 2/3 сухой массы миосимпласта приходится на цилиндрические миофибриллы, проходящие через цитоплазму (саркоплазму). Между миофибриллами залегают многочисленные митохондрии с развитыми кристами и частичками гликогена. Саркоплазма богата белком миоглобином, который, подобно гемоглобину, может связывать кислород. В зависимости от толщины волокон и содержания в них миоглобина различают красные, белые и промежуточные поперечнополосатые мышечные волокна. Красные волокна богаты саркоплазмой, миоглобином и митохондриями, однако они самые тонкие, миофибриллы в них расположены группами. Внутри скоплений митохондрий и между ними располагаются липидные капли. В красных волокнах окислительные процессы более интенсивны, чем в белых, более высокая активность сукцинатдегидрогеназы и выше содержание гликогена. Более толстые промежуточные волокна беднее миоглобином и митохондриями. И, наконец, самые толстые белые волокна содержат меньше всего саркоплазмы, миоглобина и митохондрий, но количество миофибрилл в них больше и располагаются они равномерно. Структура и функция волокон неразрывно связаны между собой. Так, белые волокна сокращаются быстрее, но быстрее утомляются; красные способны к более длительному сокращению. У человека мышцы содержат все типы волокон, в зависимости от функции мышцы в ней преобладает тот или иной тип волокон. В грудных мышцах длительно летающих птиц преобладают красные волокна, в тех же мышцах у нелетающих кур — белые.     

Волокна отличаются поперечной исчерченностью: темные анизотропные диски (А-диск) чередуются со светлыми изотропными (I-диск). Диск А разделен светлой зоной (зона Н), в центре которой проходит мезофрагма (линия М), диск I разделен темной линией (телофрагма). Осмиофильная телофрагма толще в миофибриллах красных волокон. Миофибриллы содержат сократительные элементы - миофиламенты, среди которых различают толстые (миозиновые) диаметром 10 - 15 нм и длиной 1,5 мкм, занимающие А-диск, и тонкие (актиновые) диаметром 5 - 8 нм и длиной 1 мкм, лежащие в I-диске и прикрепляющиеся к тело-фрагмам (Z-пластинки содержат белок -актинин), причем концы их проникают в А-диск между толстыми миофиламентами. Участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами, представляет собой саркомер - сократительную единицу длиной около 2,5 мкм. Благодаря тому что границы саркомеров всех миофибрилл   одного   волокна   совпадают,   возникает   регулярная поперечная исчерченность, которая хорошо видна на продольных срезах мышечного волокна. На поперечных срезах отчетливо видны миофибриллы в виде темных округлых точек (пятен) на фоне светлой цитоплазмы. В мышечных волокнах располагаются многочисленные митохондрии, элементы агранулярного эндоплазматического ретикулума. В расслабленной миофибрилле концы актиновых филаментов входят между миозиновыми, в сокращенной зоне перекрытия актиновых и миозиновых филаментов увеличиваются, вплоть до полного исчезновения изотропного диска. При сокращении меняется и положение поперечных мостиков - угол между ними и миозиновыми филаментами увеличивается, толщина миофибриллы (и всей мышцы) увеличивается. При больших увеличениях микроскопа видны зигзагообразная структура Z-линий, прикрепляющиеся к ним актиновые филаменты, а также поперечные мостики (головки Ошейки молекул миозина) миозиномых филаментов. На поперечных сечениях мышечного волокна в зонах перекрытия актиновых и миозиновых филаментов видны более толстые осмиофильные округлые миозиновые филаменты, каждый из которых окружен шестью тонкими, тоже осмиофильными, актиновыми. В I-диске видны лишь мелкие актиновые филаменты, а в диске А — крупные миозиновые филаменты. Линия Z на поперечном сечении напоминает квадратную решетку, к которой прикрепляются актиновые филаменты соседних саркомеров мышечного волокна. При этом каждый актиновый филамент одного саркомера соединяется посредством -актинина линии Z с четырьмя актиновыми филаментами рядом лежащего саркомера. Подходя к линии Z, актиновый филамент разделяется на четыре ножки, которые соединяются с ножками актинового филамента соседнего саркомера.      

Каждая  миофибрилла окружена агранулярной эндоплазматической сетью, состоящей  из сетчатого и трубчатых элементов. Первый окружает центральную часть саркомера в виде ажурной сеточки, вторые охватывают большую часть саркомера в виде параллельных трубочек и расположены по обеим сторонам от сетчатых. В мембраны эндоплазматической сети встроена Са²+, Mg² - АТФаза - фермент, который перекачивает Са²+ из саркоплазмы в просвет эндоплазматической сети (во время расслабления мышц) и обратно (при сокращении). Трубчатые элементы переходят по обеим сторонам диска А в терминальные цистерны. На границе между дисками А и I сарколемма впячивается, образуя Т-трубочки (поперечные трубочки), которые разветвляются внутри волокна и анастомозируют только в горизонтальном направлении. На поверхности плазмалеммы (сарколеммы) видны отверстия Т-трубочек. Две терминальные цистерны и поперечная трубочка контактируют между собой, образуя триады. Сети, окружающие саркомеры, сообщаются между собой.     

Согласно  теории Н. Huxley, T. Hanson (1969), мышечное сокращение - это результат скольжения тонких (актиновых) филаментов относительно толстых (миозиновых). При этом длина филаментов диска А не изменяется, а диск I уменьшается в размерах и исчезает.     

В осуществлении мышечного сокращения принимают участие несколько  белков: актин, миозин, тропомиозин  и тропонин. Актиновые филаменты (F-актин) образованы двумя скрученными полимерными волокнами, каждое из которых состоит из мономеров глобулярного белка - G-актина. Вокруг F-актина обвивается молекула тропомиозина, залегающая в его спиральных желобках. Вдоль F-активна расположены молекулы тропонина, прикрепляющиеся и к тропомиозину. Тропонин состоит из трех разных субъединиц: тропонин Т связывает тропомиозин, тропонин Т связывает актин и ингибирует связывание актина с миозином, тропонин С связывает Са²+.     

Толстые филаменты состоят из молекул  миозина (молекулярная масса 470 000), представляющих собой нити, имеющие две шаровидные головки. В молекуле миозина имеется два «шарнира»: первый - между гидрофобным стержнем и гидрофильной «шейкой», другой - между «шейкой» и «головками». Миозиновые молекулы, соединяясь своими гидрофобными «стержнями», образуют толстый миофиламент, из которого выступают «шейки»  и «головки», формирующие шесть спиральных рядов. На головке миозина имеется участок связывания АТФ.     

В основе мышечного сокращения лежит  взаимодействие между актином и миозином. Источником движущей силы мышечного сокращения является энергия гидролиза АТФ, катализируемого миозином, который является актинзависимой АТФазой. Этим свойством обладают миозиновые головки при их активации Са²+. Напомним, что благодаря наличию в молекуле миозина двух «шарнирных» устройств головки могут сгибаться, прикрепляясь к актину и подтягивая актиновые филаменты на 10 мм. Это возможно благодаря тому, что белок ц-актинин, расположенный в области линии Z, закрепляет концы тонких (актиновых) миофиламентов.     

Миофибрилла может находиться в трех состояниях: 1 -в присутствии АТФ и в отсутствие ионов кальция система пластична; филаменты свободно скользят друг относительно друга, фибрилла расслаблена; 2 - добавление ионов кальция вызывает взаимодействие миозиновых головок с актиновыми филаментами; в то время как происходит гидролиз АТФ, актин перемещается вниз; фибрилла сокращена; 3 - удаление кальция в отсутствие ЛТФ вызывает окоченение. Добавление АТФ восстанавливает состояние расслабления. Продольно расположенные нервно-мышечные веретена растягиваются вместе с мышцей и несут информацию о степени растяжения мышцы.     

Каждое  мышечное волокно иннервируется  веточкой аксона двигательного нейрона, который, оканчиваясь на волокне, образует нервно-мышечное окончание, или двигательную концевую пластинку. В области мышечного волокна аксон нервной клетки или его ветвь не имеет миелиновой оболочки и разветвляется на множество коротких веточек, заканчивающихся пуговчатыми окончаниями. Каждое нервное окончание прогибает сарколемму мышечного волокна. Однако между аксолеммой и сарколеммой лежит аморфный гликопротеиновый слой, который переходит в базальную мембрану мышечного волокна. Структура, соединяющая нервное окончание и мышечное волокно, называется синапсом. Аксо-мышечный синапс состоит из пресинаптической и постсинаптичткой  мембран,  разделенных  синаптической   щелью.      

К пресинаптической мембране примыкает  множество электронно-прозрачных синаптических  пузырьков, содержащих ацетилхолин (АХ), а также митохондрии. Ширина синаптической  щели 10 - 20 нм. Мембрана постсинаптического полюса формирует вторичные синаптические щели, заполненные мелкозернистым аморфным веществом. Для постсинаптической структуры характерно наличие большого количества митохондрий, но миофибриллы отсутствуют.      

Возникший под влиянием нервного импульса в плазмалемме миосимпласта потенциал действия распространяется по Т-трубочкам, а от них на агранулярную эндоплазматическую сеть, по которой ионы Са²+ выделяются в саркоплазму и связываются с С-субъединицей тропонина. Это приводит к коинформационным изменениям тропонина, которые, в свою очередь, ведут к изменению положения тропомиозина, в результате чего открываются участки актина, с которыми связываются миозиновые головки. Напомним, что миозиновые головки проявляют свою АТФазную активность лишь в присутствии актина.     

Основную  роль в осуществлении самого движения играют головки миозина (поперечные мостики), которые, по образному выражению  И. Рюэгга (1985), «создают объединенное усилие и происходит «гребок», продвигающий актиновую нить к середине саркомера». Именно поперечные мостики играют основную роль в осуществлении скольжения актиновых филаментов в противоположном направлении в обеих половинах одного саркомера.     

В состав мышечного волокна помимо миосимпласта входят миосаттелитоциты. Эти уплощенные клетки, которые с трудом идентифицируются в световом микроскопе, лежат на поверхности волокна под базальной мембраной. Их крупное ядро богаче хроматином, чем ядра миосимпластов. В отличие от последних в клетке имеется центросома, количество органелл невелико. Миосаттелитоциты способны к синтезу ДНК и митотическому делению. Благодаря этому они являются стволовыми клетками поперечнополосатой мышечной ткани, которые участвуют в гистогенезе скелетной мускулатуры и ее регенерации. 

3. Изменение мышц с возрастом

   Анатомически у новорожденных имеются все скелетные мышцы, но относительно, веса тела они составляют всего 23% (у взрослого 44 %). Количество мышечных подокон в мышцах такое же как у взрослого. Однако микроструктура Мышечных волокон отличается.; Волокна меньше диаметром, в них больше ядер. По мере роста происходит. утолщение и удлинение волокон. Это происходит за счет утолщения миофибрилл, оттесняющих ядра на периферию. Размеры мышечных волокон стабилизируются к 20 годам.

   Мышцы у детей эластичнее, чем у взрослых. Т.е. быстрее укорачиваются при сокращении и удлиняются при расслаблении. Возбудимость и лабильность мышц новорожденных, ниже чем взрослых, но с возрастом растет. У новорожденных даже во сне мышцы находятся в состоянии тонуса. Развитие различных групп мышц происходи г неравномерно. 84-5 лет более развиты мышцы предплечья, отстают в развитии мышцы кисти. Ускоренное согревание мышц кисти происходит в 6 - 7 лет. Причем разгибатели развиваются медленнее сгибателей. С возрастом изменяется соотношение тонуса мышц. В раннем детстве повышен тонус мышц кисти, разгибателей бедра т.д. постепенно распределение тонуса нормализуется.

4. Возможности регенерации сердечной  мышечной ткани

Ученые Глэдстонского Института Сердечнососудистых Заболеваний разработали метод перепрограммирования структурных клеток организма в клетки сердечной мышцы, что может помочь в регенерации поврежденного сердца. Более 5 миллионов американцев страдают от сердечной недостаточности, т.к. сердце практически не способно восстанавливаться после сердечного приступа. Но для трансплантации в США доступны только около 2000 сердец ежегодно, поэтому все остальные миллионы пациенты располагают ограниченными возможностями и находятся в группе риска.

   В опубликованном исследовании ученые описали, как им удалось перепрограммировать структурные клетки сердца фибробласты в клетки сердечной мышцы кардиомиоциты. Также исследователи впервые доказали, что несвязанные взрослые клетки могут быть перепрограммированы из одного типа клеток в другой без прохождения обратного пути своего развития до стволовых клеток.

   Исследователи во главе с доктором наук Масаки Айеда изучили 14 генетических факторов, влияющих на формирование сердца, и обнаружили, что с их помощью они могут перепрограммировать фибробласты в похожие на кардиомиоциты клетки. В течение 1 дня после пересадки клетки с 3 факторами лабораторной мыши, клетки фибробласты превратились в похожие на кардиомиоциты клетки.

   Ученые в течение 20 лет работали над преобразованием обычных клеток в мышечные клетки сердца, но оказалось, что не хватало лишь правильного набора и дозы генов, говорит руководитель исследования.

   Возможность перепрограммирования фибробластов в кардиомиоциты имеет важное профилактическое значение. Половина клеток сердца – фибробласты, и теперь ученые имеют возможность использовать эти огромные возможности для регенерации мышечной ткани сердца. Активируя или имитируя действия этих генетических факторов непосредственно в сердце можно избежать введения в него стволовых клеток и всех недостатков этого метода клеточной терапии.

   Результаты предполагают, что клетки различных органов могут быть изменены в необходимый тип клеток для восстановления повреждений в организме.

   Новая методика прямого перепрограммирования клеток опирается на открытый недавно метод перепрограммирования с использованием 4 факторов, который позволяет превратить взрослые клетки в индуцированные плюрипотентные стволовые клетки, а потом и в любой другой тип клеток организма.

   Еще одно преимущество нового метода – прямое перепрограммирование не связано с некоторыми государственными ограничениями по использованию стволовых клеток. Прямой переход от одного типа взрослых клеток к другому позволит избежать риска неправильного развития стволовых клеток и формирования из них опухолей.