Способы связи аминокислот в белке

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА

РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФГБОУ ВПО «БЕЛГОРОДСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ

СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННАЯ АКАДЕМИЯ ИМЕНИ  В.Я. ГОРИНА»

 

 

 

Кафедра морфологии и физиологии

 

 

 

 

Р Е Ф Е Р А Т

 

 

 

Тема:

«Способы связи аминокислот  в белке.»

 

 

 

 

 

 

 

Цуверкалова Оксана Владимировна

 

Специальность 020803.62

Биоэкология

 

Курс II , группа 26 Био

 

Шифр (номер зачетки) 10278

 

Форма обучения : очная 

 

 

 

 

Майский

2012

 

 

 

 

ОГЛАВЛЕНИЕ

 

1. Введение. Общее понятие «белок»                                                стр 3

 

2. Глава 1. Аминокислоты, их классификация                                 стр 6

 

3. Глава 2. Типы связей аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная  связи и гидрофобное взаимодействие)                                                                              стр 7

 

4. Приложение- список аминокислот и их свойства                        стр 10

 

5. Литература                                                                                       стр 15

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение. Общее понятие «белок»

 

БЕЛКИ - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот; являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов. В природе существует примерно 10¹⁰-10¹²различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности, от вирусов до человека.

Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологически активные вещества.  
 
Молекула белка представляет собой полипептидную цепь, построенную из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью - СО-NH-.

На одном конце такой пептидной  цепи (С-конец) находится свободная  карбоксильная группа (СООН-группа), на другом (N-конце) - аминогруппа (NН₂-группа). Молекулы белков могут состоять из одной полипептидной цепи или из двух и более полипептидных цепей, соединенных между собой поперечными хим. связями. Строение полипептидной цепи определяет первичную, уникальную структуру белка, т. к. замена даже одного аминокислотного остатка в цепи приводит к изменению физ.хим. свойств этого белка и его биологических функций.  
 
Конфигурация полипептидной цепи (наличие в ней спирализованных участков, структур типа складчатого слоя, так наз. альфа-спиралей и бета-структур и др.) определяет вторичную структуру белка. Под третичной структурой молекулы белка подразумевают пространственную ориентацию и способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме, а под четвертичной структурой - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, так наз. субъединиц белка, и формирование из них комплекса, единого в структурном и функциональном отношениях.  
 
По физ.хим. свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, гидрофильные (растворимые в воде) и гидрофобные (нерастворимые в воде). Различают также простые белки - протеины и сложные белки, в состав молекул которых помимо белка входят вещества небелковой природы.  
 
К протеинам относятся альбумины и глобулины, составляющие основную массу белков животного организма. Альбумины сыворотки крови человека во многом определяют свойства самой сыворотки и протекание ряда обменных процессов в организме в целом. Снижение концентрации альбуминов в сыворотке крови отмечают при различных тяжелых поражениях печени, т. к. эти белки синтезируются в этом органе. Глобулинами являются такие функционально важные белки, как иммуноглобулины и комплемент, эритропоэтины, принимающие участие в кроветворении, и др.  
 
К сложным белкам относятся белки, имеющие самое разнообразное назначение в организме: металл опротеины, липопротеины, гликопротеины, фосфопротеины и др. Небелковой частью молекул металлопротеинов являются ионы различных металлов, к-рые нельзя удалить из молекулы белка, не повредив ее белковую часть. Металлопротеинами являются многие ферменты, содержащие железо (цитохромы, каталаза), медь (тирозиназа), цинк (алкогольдегидрогеназа), а также дыхательные пигменты, в т. ч. гемоглобин, миоглобин и др. Липопротеины представляют собой хим. комплексы белков с липидами. Липопротеины выполняют важнейшую функцию депонирования и транспорта липидов, являются необходимой составной частью клеточных мембран. Концентрация разных липопротеинов в сыворотке крови служит диагностическим признаком ряда заболеваний (атеросклероза, ожирения и др.). Белки, в которых небелковая часть представлена углеводами (или углеводом), называют гликопротеинами. Гликопротеинами являются некоторые ферменты и гормоны, антитела и другие физиологически активные белки. Полагают, что специфическая активность этих соединений определяется именно углеводной частью их молекул. Сложные белки, молекулы которых содержат остатки фосфорной к-ты, присоединенные чаще всего к остатку аминокислоты серина (реже - треонина) в полипептидной цепи белка, называются фосфопротеинами, эти белки играют важную роль в клеточном метаболизме. К фосфопротеинам относятся белки биологических мембран и клеточных ядер (см. Клетка), казеины и др. Присоединение остатков фосфорной к-ты (фосфорилирование) к пяти аминокислотным остаткам (серина и треонина) на С-конце полипептидной цепи зрительного белка родопсина и превращение его в фосфопротеин играет существенную роль в регуляции адаптации зрения к свету и к темноте. Превращение важнейших белков мозга в фосфопротеины в результате фосфорилирования происходит при стимуляции нервов или при действии на нервы определенных нейромедиаторов.  
 
В крови общее содержание белка определяют рефрактометрическим и биуретовым методами, содержание альбуминов - методом с использованием красителя бромкрезолового зеленого. В норме в 100 мл сыворотки крови содержится 6,5-8,5 г белка.  
 
В моче присутствие белка обнаруживают пробой с сульфосалициловой к-той, по методу разведения (с азотной к-той), пробой с кипячением, биуретовым методом. В норме в моче белка нет, его появление обычно свидетельствует о нарушении функции почек.  
 
Белки являются жизненно необходимыми пищевыми веществами: они обеспечивают жизнедеятельность, рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме человека. Уменьшение количества белка, поступающего с пищей, влечет за собой нарушения функций организма, резкое снижение работоспособности. Суточная норма содержания белка в пищевых продуктах в нашей стране принята равной 100 г белка при энерготрате, составляющей 2500 ккал.  
 
Основными источниками белка в питании являются продукты животного происхождения, а также некоторые растительные продукты. Так, на 100 г говядины приходится до 20,2 г белка, рыбы - до 21 г, яиц- 12,7 г, молока - 2,8 г, творога - 14-18 г, сыра - до 30 г, хлеба - 4,7-8,3 г, крупы - 7-13,1 г, сои -34,9 г, ядер орехов кешью - 25,2 г, картофеля - 2 г, фруктов - ок. 1 г.  
 
При определении пищевой ценности белков учитывают не только их содержание в пищевых продуктах, но и их качество, или так наз. биол. ценность, к-рая в первую очередь зависит от абсолютного и относительного содержания в белке незаменимых аминокислот: в животных белках оно выше, чем в растительных. От биол. ценности белков зависит степень задержки в организме азота пищи, или эффективность усвоения (утилизации) азота, т. е. поддержание азотистого равновесия [1]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Аминокислоты, их классификация

 

Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH₂.

 В зависимости от положения  аминогруппы относительно карбоксильной  группы различают a-, b-, g- и др. аминокислоты.

 

Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле.

 

 При биосинтезе белка порядок,  последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты.

20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH₂)COOH и относятся к a-аминокислотам.

 В природе встречаются и  b-аминокислоты, RCH(NH₂)CH₂COOH, например b-аланин CH₂NH₂CH₂COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. А. могут содержать одну NH₂-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH₂-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH₂-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты). [2]

 

 

Классификация аминокислот. 

 
1.       Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин. 
 
2.       Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты. 
 
3.       Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин. 
 
4.       Гидроксилсодержащие: треонин, серин. 
 
5.       Серусодержащие: цистин, метионин. 
 
6.       Ароматические: фенилаланин, тирозин. 
 
7.       Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин. [3]

 

 

Типы связей аминокислот  в молекуле белка

 

Существует 2 группы связей:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие [4]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Пептидная связь

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот и образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосомагенерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R 

Свойства:

• 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
• H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
• Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а так же их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию. [5]

 

Дисульфидная  связь

 

Дисульфидные  мостики, или дисульфидная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка. [5]

 

Водородная связь

Водородная связь форма ассоциации между электроотрицательным атомом и атомом водорода H, связанным ковалентно с другим электроотрицательным атомом. В качестве электроотрицательных атомов могут выступать N, O или F. Водородные связи могут быть межмолекулярными или внутримолекулярными [5]

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот [4]

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.[4]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Приложение- список аминокислот  и их свойства.

 

Незаменимые аминокислоты

Валин. Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Основной источник - животные продукты. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.

Гистидин. Способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.

Изолейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценный белок - мясом, птицей, рыбой,яйцами, молочными продуктами.

Лейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценый белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами. Необходима не только для синтеза протеина организмом, но и для укрепления иммунной системы.

Лизин. Хорошие источники - сыр, рыба. Одна из важных составляющих в производстве карнитина. Обеспечивает должное усвоение кальция; участвует в образовании коллагена ( из которого затем формируются хрящи и соединительные ткани); активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом. Недостаток может выражаться в уставаемости, неспособности к концентрации, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере.

Метионин. Хорошие источники - зерновые, орехи и злаковые. Важен в метаболизме жиров и белков, организм использует ее также для производства цистеина. Является основным поставщиком сульфура, который предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей; способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью; понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма; регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь; воздействует на луковицы волос и поддерживает рост волос.

Треонин. Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка. Важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали; участвует в борьбе с отложением жира в печени; поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов; принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.

Триптофан. Является первичным по отношению к ниацину (витамину В) и серотонину, который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. Естественный релаксант, помогает бороться с бессонницей, вызывая нормальный сон; помогает бороться с состоянием беспокойства и депрессии; помогает при лечении головных болей при мигренях; укрепляет иммунную систему; уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы; вместе с Лизином борется за понижение уровня холестерина.В Канаде и во многих странах Европы назначается в качестве антидепрессанта и снотворного. В Штатах к такому применению относятся с опаской.