Саркоплазматические белки

МИНИСТЕРСТВО  СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ  УЧЕРЕЖДЕНИЕ

ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«ИЖЕВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННАЯ АКАДЕМИЯ» 
 
 

Кафедра технологии переработки продукции животноводства. 
 
 

Дисциплина: Биохимия молока и мяса

Раздел 2. Биохимия мяса 
 
 

Реферат 
 

Тема: «Саркоплазматические белки» 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Выполнила: студентка 225 группы                                    Кузьминых Н.С. 

Проверила: ассистент кафедры ТППЖ                             Калашникова Е.С.                                    
 

Ижевск 2011

 

СОДЕРЖАНИЕ. 

Введение………………………………………………………………………….3 

Глава 1. Миоген………………………………………………………………….5  

Глава 2. Глобулин……………………………………………………………….6 

Глава 3. Миоальбумин………………………………………………………….7 

Глава 4. Миоглобин…………………………………………………………….8 

Заключение………………………………………………………………………10 

Список  литературы………………………………………………………………11 
ВВЕДЕНИЕ.

    Химический  состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

    Около 80 % сухого остатка мышечной ткани  составляют белки, свойства которых  в значительной степени определяют свойства этой ткани.

    В состав белков мяса входят полноценные и неполноценные белки. Основную часть составляют полноценные белки. В тушах крупного рогатого скота и овец их содержится 75—85 процентов, в тушах свиней — 90 процентов. Полноценные белки мяса содержат все аминокислоты, часть из которых организмом человека не синтезируется.

      Белки составляют до 87% всех белков организма. Различают две основных группы белков: альбумины, глобулины - это примерно 90% всех белков. Данные группы характеризуются:

      А) содержанием  всех основных аминокислот, необходимых человеку для синтеза  белков своей ткани.

      Б) обладают высокой степенью усвояемости, т.е. являются полноценными белками.

      Белки составляют основную часть органических веществ мышечной ткани и главную  пищевую ценность ее. По своему строению, свойствам и функциям они различаются  друг от друга.

     Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. Мы рассмотрим только саркоплазматические белки, по теме реферата.

      К группе саркоплазматических белков относятся гемсодержащие некаталитические и каталитические белки мембран, а так же ферменты метаболических процессов.

    Саркоплазма содержит сложный комплекс белков. В ней обнаружены миоген, миоглобин, глобулин и миоальбумин. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой. Все белки саркоплазмы биологически ценные.

     В последующих главах рассмотрим каждый белок саркоплазмы в отдельности, с описанием их характеристик.

 

      Глава 1. МИОГЕН

     Миоген  составляет 20—30% всех белков мышечной ткани; он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свертывания образует пену. Миоглобин и его соединения обусловливают окраску мышечной ткани. Интенсивно работавшие мышцы содержат больше миоглобина и имеют более темную окраску по сравнению с мало работавшими мышцами. В мышцах молодых животных значительно меньше миоглобина, чем у взрослых, и в связи с этим они имеют бледно-розовую окраску. Малым содержанием миоглобина объясняется и бледная окраска свинины. При скоплении миоглобина мышечная ткань приобретает буро-коричневую окраску.                                                                                                                                                                                                                                                                                                                    

Миоген. Его характеристика:

• группа белков, выполняющих ферментативные функции;
• составляет около 20% от суммы мышечных белков;
• по физико-химическим свойствам - альбумин;
• хорошо растворяется в воде;
• изоэлектрическая точка рН=6,0-6,6;
• температура денатурации 55-66 ^оС;
• полноценный белок.

    Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В и С, различающихся кристаллической формой. Обычно под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20% всех белков мышечного волокна. Он растворяется в воде, образуя гомогенные растворы небольшой вязкости с массовой долей 20-30%. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60°С, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.  
 
 

Глава 2. ГЛОБУЛИН

    Глобулин составляет около 20% общего количества белковых веществ мышечного волокна. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН=6,5 около 50 °С, при рН=7,0 - около 80 °С, изоэлектрическая точка лежит в интервале рН=5,0-5,2. Глобулин не растворяется в воде.

Глобулин  Х. Его характеристика:

• смесь белков с ферментативными функциями;
• составляет около 20 % от суммы мышечных белков;
• по физико-химическим свойствам - псевдоглобулин;
• из мяса экстрагируется водой;
• изоэлектрическая точка рН=5,2;
• температура денатурации 50 ^оС;
• полноценный белок.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Глава 3. МИОАЛЬБУМИН

    Миоальбумины составляют около 1-2% белков мышечного волокна. Растворимы в воде и нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура денатурации 45-47 °С. 

Миоальбумин. Его характеристика.

• составляет 1-2 % от суммы белков мышечной ткани;
• по физико-химическим свойствам - альбумин;
• хорошо растворяется в воде;
• изоэлектрическая точка рН=3,0-3,5;
• температура денатурации 45-47 ^оС;
• полноценный белок.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     Глава 4. МИОГЛОБИН

      Аналог гемоглобина эритроцитов, основной функцией которого является адсорбирование кислорода в мышцах. Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. В мышцах он играет роль резервуара кислорода. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О₂, Н₂О, NО, СО и др.).

    Цвет  миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности  железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности.

     Миоглобин. Его характеристика:

• составляет 0,5-1 % от суммы белков мышечной ткани;
• пигмент мышечной ткани;
• сложный белок хромопротеид;
• растворим в воде;
• изоэлектрическая точка рН=7,0;
• температура денатурации 60-70^оС;
• полноценный белок.

    Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску.

    Метмиоглобин  может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.

    Количественное  соотношение этих трех форм белка: нативного  миоглобина (Мв), оксимиоглобина (МвО₂) и метмиоглобина (МеtМв) определяет цвет мяса. Установлено, что при содержании МеtМв больше 50 % от общего количества Мв в мясе цвет его становится серо-коричневым.

    Содержание  миоглобина в мышечной ткани зависит  от вида мяса, анатомического происхождения  мышц, что объясняется различиями в интенсивности их прижизненной физической нагрузки.

    Таким образом, цвет мяса и его интенсивность  зависят от концентрации миоглобина в мышечной ткани и от количественного  соотношения различных форм этого  белка. Так как окраска мяса может  изменяться под влиянием различных  факторов, для ее стабилизации используют специальные технологические приемы. 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

     Белки мяса принято разделять по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных. Саркоплазматические, миофибриллярные  белки и белки стромы обеспечивают функциональность пищевой системы в получении мясопродуктов.

     Фракция суммарных белков саркоплазмы составляет 20-25% количества всех мышечных белков. Установлено, что белки саркоплазмы  способны образовывать гель, особенно в присутствии АТФ. При высоких  концентрациях Са²+ гель разжижается. Это связано с присутствием в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивают.

     Саркоплазматические белки растворимы в воде или в  растворах с малой ионной силой (< 0,6 ммоль/куб. дм). В данную группу входят окислительные ферменты, миоглобин и другие гемовые пигменты, гликолитические ферменты, ответственные за гликолиз, и липосомальные ферменты. Миоглобин определяет цвет мяса, однако в целом белки этой группы вносят небольшой вклад в функциональные свойства белков мяса.

       
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     СПИСОК  ЛИТЕРАТУРЫ 

1. Антипова  Л.В., Жеребцов Н.А. Биохимия мяса и мясных продуктов. – Воронеж: ВГУ, 1991.
2. Павловский П.Е., Пальмин В.В. Биохимия мяса и мясопродуктов.- М.: Пищепромиздат, 1975.- 324 с.
3. В. В. Рогожин, Биохимия мышц и мяса— Санкт-Петербург, ГИОРД, 2006 г.- 240 с.
4. Сидоров М. А. и др. Микробиология мяса, мясо-продуктов и птицепродуктов. - М.: Агропромиздат, 2004. - 156 с.