Шпаргалка по "Физическая химия"

Изложенный выше метод расчета  Е_а предполагает, что константы скорости реакций при различных температурах известны.

Однако, есть способ расчета Е_а, так называемый метод трансформации, который не требует знания K=f(T).

Пусть при температурах T₁ и T₂ в смесях одного и того же начального состава протекает химическая реакция. Если к моментам  времени τ₁ и τ₂ реакция прошла на одну и ту же глубину, то есть изменения концентраций исходных веществ или продуктов реакции одинаковы, то отношение скоростей реакции равно:

W₁ / W₂ = (dC/d τ₁ ) /(dC/d τ₂) = d τ₂ / d τ₁.                      (11)

Заменим в уравнении (11) скорости реакций  при заданных температурах соотношением

.   (11а)

Таким образом, отношение K₁ /K₂ можно заменить отношением τ₁ / τ₂

Подставим в отношение (11а) значения констант скорости при температурах T₁ и Т₂, используя уравнение Аррениуса:

K₀exp(-E_a/RT₁)/ K₀exp(-Ea/RT₂) = d τ₂ / d τ₁.

Полагая, что для узкого температурного интервала К₀ и Е_а= const находим

ехр[-Ea/R(l/T₁ - 1/Т2)] = d τ₂ / d τ₁.                           (12)

Разделение переменных и интегрирование дают:

ехр[-Еа(Т₂ – T₁ )/RT₁ T2 ] = τ₂ /  τ₁.                             (13)

Следовательно, при заданных T₁ и Т₂ отношение τ₂ / τ₁  для реакций, протекающих на одну и ту же глубину, постоянно и называется коэффициентом трансформации. Если этот коэффициент известен, то значение энергии активации рассчитывается по формуле:

Е_а = R[T₁ T₂ /(Т₂ – T₁)]-ln(τ₂ / τ₁).

 

30.  Катализ, основные свойства катализатора

Ката́лиз - избирательное ускорение одного из возможных термодинамически разрешенных направлений химической реакции под действием катализаторов, которые многократно вступают в промежуточное химическое взаимодействие с участниками реакции и восстанавливают свой химический состав после каждого цикла промежуточных химических взаимодействий. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Йёнсом Якобом Берцелиусом. Катализатор изменяет механизм реакции на энергетически более выгодный, то есть снижает энергию активации. Катализатор образует с молекулой одного из реагентов промежуточное соединение, в котором ослаблены химические связи. Это облегчает его реакцию со вторым реагентом. Важно отметить, что катализаторы ускоряют обратимые реакции, как в прямом, так и в обратном направлениях. Вещества , которые замедляют реакцию называются ингибиторами. Если при добавлении катализатора к реагирующей системе происходит ускорение химического процесса , то такое явление называют положительным катализом, а при замедлении реакции отрицательным катализом. Реакции в которых катализатором является исходные или конечные продукты называются автокаталитическими.

Каталитические процессы имеют  ряд общих характерных особенностей:

1. Отсутствие стехиометричесих соотношении между катализатором и реагирующими веществами. Катализатор во время процесса не расходуется и остается химически неизменным.
2. Катализатор не влияет на константу равновесия при обратимых реакциях. Он не может вызывать те реакции, которые в его отсутствии не идут, а только увеличивает скорость ТД возможных реакции.
3. Не существует универсальных катализаторов, для каждой конкретной реакции требуется свой особый катализатор.
4. В присутствии катализатора константа скорости реакции увеличивается, а константа равновесия не изменяется, т.е. катализатор не смещает химического равновесия, он способствует лишь более быстрому его достижению.

Каталитические реакции по фазовому составу участников и катализатора , а не по существу механизма процесса удобно разделить на гомогенный и гетерогенный.

При гомогенном катализе катализатор  и реагирующие вещества находятся  в одной фазе- газовой или в растворе.

Плюсы:

• Высокая активность
• Однородные активные частицы

Минусы:

• Сложность отделения от реакционной смеси

Часто неустойчивы и  не подлежат регенерации.

При гетерогенном катализе реагент  и катализатор находятся в  разных фазах.

Плюсы:

• Стабильность
• Легко отделяемые от реакционной смеси
• Возможность использования в проточных установках
• Регенерация

Минусы:

• Меньшая активность по сравнению с гомогенными катализаторами
• Требуют жестких условий процесса
• Неоднородность активных центров

 По признакам относящимся к катализатору, гомогенный катализ подразделяется на кислотно-основной и окислительно-восстановительный.

Ферменты-«Природные катализаторы»

белковые молекулы, регулирующие биохимические  реакции.

Плюсы:

• обладают очень высокой активностью и селективностью

Минусы:

работают только при  определенных условиях, таких, в которых  протекают реакции в живых  организмах.

31. биогенные каталитические реакции. Кинетический анализ гомогенной каталитической реакции.

Явление катализа распространено в природе (большинство процессов, происходящих в живых организмах, являются каталитическими) и широко используется в технике (в нефтепереработке и нефтехимии, в производстве серной кислоты, аммиака, азотной кислоты и др.). Большая часть всех промышленных реакций — это каталитические.

Ферменты – это особые белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах. Ферменты – уникальные катализаторы, обладающие непревзойденной эффективностью действия и высокой селективностью.

В настоящее время известно более 2000 ферментов, многие из которых катализируют одну реакцию. Активность большой группы ферментов проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы, называемых кофакторами. В качестве кофакторов выступают ионы металлов или органические соединения. Примерно третья часть ферментов активируется переходными металлами.

Ионы металлов в ферментах выполняют ряд функций: являются электрофильной группой активного центра фермента и облегчают взаимодействие с отрицательно заряженными участками молекул субстрата,  формируют каталитически активную конформацию структуры фермента (в формировании спиральной структуры РНК, участвуют ионы цинка и марганца),  участвуют в транспорте электронов (комплексы переноса электрона). Способность иона металла выполнять свою роль в активном центре соответствующего фермента зависит от способности иона металла к комплексообразованию,   геометрии и устойчивости образуемого комплекса. Это обеспечивает повышение селективности фермента по отношению к субстратам, активации связей в ферменте или субстрате посредством координации и изменении формы субстрата в соответствии со стерическими требованиями активного центра.

Биокомплексы  различаются по устойчивости. Одни из них настолько прочны, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. В тех случаях, когда связь кофактора и белка фермента прочна и разделить их трудно, его называют «простетической группой». Такие связи обнаружены в ферментах, содержащих гем-комплексное соединение железа с производным порфина. Роль металлов таких комплексов высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Данные ферменты относят к специфическим ферментам.

Примерами таких соединений является хлорофилл, полифенилоксидаза, витамин В₁₂, гемоглобин и некоторые металлоферменты (специфические ферменты). Немногие ферменты  участвуют только в одной определенной или единственной реакции.

Каталитические  свойства большинства ферментов  определяются активным центром, образуемым разными микроэлементами. Ферменты синтезируются на период выполнения функции. Ион металла выполняет роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без потери физиологической активности фермента. Такие отнесены к неспецифическим ферментам.

Биокомплексы различаются по устойчивости. Одни из них настолько прочны, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. В тех случаях, когда связь кофактора и белка фермента прочна и разделить их трудно, его называют «простетической группой». Такие связи обнаружены в ферментах, содержащих гем-комплексное соединение железа с производным порфина. Роль металлов таких комплексов высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Данные ферменты относят к специфическим ферментам.

Примерами таких соединений является хлорофилл, полифенилоксидаза, витамин В₁₂, гемоглобин и некоторые металлоферменты (специфические ферменты). Немногие ферменты  участвуют только в одной определенной или единственной реакции.

Каталитические  свойства большинства ферментов  определяются активным центром, образуемым разными микроэлементами. Ферменты синтезируются на период выполнения функции. Ион металла выполняет роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без потери физиологической активности фермента. Такие отнесены к неспецифическим ферментам.

 

Пригодится: ЭЛЕКТРОДНЫЕ ПОТЕНЦИАЛЫ И ЭЛЕКТРОДВИЖУЩИЕ СИЛЫ.  На границе раздела электроно- и ионопроводящих фаз, составляющих электрод, возникает разность потенциалов вследствие перехода заряженных частиц из одной фазы в другую. Эта разность потенциалов представляет собой так называемый электродный потенциал. Например, в случае электродов, состоящих из металла и раствора его соли (Cu2 + / Cu, Zn2 + / Zn), через межфазную границу переходят ионы металла и электроны, а электродная реакция

Me+ ze- = Ме

является потенциалопределяющей. Если реакция равновесна, то есть протекает  с одинаковой скоростью в прямом и обратном направлениях, то на электроде реализуется равновесный потенциал.

Разность равновесных потенциалов  двух электродов, из которых составлен  гальванический элемент, представляет собой его электродвижущую силу (ЭДС). Гальванические элементы, соответствующие  реакциям (1) и (4), можно записать в  виде

- Pt, Cu2 + | Cu+ | | Fe3 + | Fe2 +, Pt +

- Zn | ZnSO4 | | CuSO4 | Cu +

Для этих систем ЭДС есть разность потенциалов соответствующих электродов

В общем виде ЭДС гальванического  элемента равна разности равновесных потенциалов катода и анода

Е = Ek - Еa

Измерить или рассчитать скачок потенциала на отдельно взятой границе  раздела двух различных фаз принципиально  невозможно, в связи с чем под электродным потенциалом понимается ЭДС гальванического элемента, составленного из двух электродов, потенциал одного их которых подлежит определению, а потенциал другого условно принимается за нуль. Таким электродом служит нормальный (стандартный) водородный электрод Pt, H2 / H+, у которого активность ионов водорода и давление газообразного водорода равны единице при Т = 293 К.

По величине равновесных потенциалов  различные электроды в стандартных  условиях (активность потенциалопределяющих  ионов равна единице) можно расположить  в электрохимический ряд, позволяющий  предсказать, в каком направлении  пойдет окислительно-восстановительная  реакция при данных концентрациях  реагентов, и, в частности, ответить на вопрос, почему реакции (1) и (4) самопроизвольно  пойдут именно в указанном направлении, а не наоборот. Электродвижущая сила гальванического элемента, в котором реакция протекает самопроизвольно, есть величина положительная и Еk > Еa в соответствии с уравнением (7), то есть электрод, на котором совершается процесс восстановления, имеет более положительный потенциал, чем электрод, на котором идет процесс окисления. Данное условие строго выполняется для приведенных выше реакций. Следовательно, каждая электрохимическая реакция, потенциал которой отрицательнее, будет идти в направлении отдачи электрона (окисления), в то время как сопряженная с ней вторая электрохимическая реакция, потенциал которой положительнее, пойдет в направлении присоединения электрона (восстановления). Эти положения позволяют оценить принципиальную возможность электрохимических превращений, однако важно располагать данными о скорости таких превращений с тем, чтобы можно было сознательно управлять ими.

УПРАВЛЕНИЕ  СКОРОСТЬЮ ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ. Для того чтобы электрохимическая реакция не была равновесной, а происходила с определенной скоростью преимущественно в каком-то одном направлении, необходимо, чтобы через электрод протекал электрический ток. Достигнуть этого можно двумя путями: соединением между собой электродов гальванического элемента металлическим проводником или подключением извне источника тока. Потенциал электрода при этом сместится от равновесного значения в сторону увеличения при ускоренном отводе электронов (анодная поляризация) и в сторону уменьшения при ускоренном подводе электронов (катодная поляризация). Это означает, что скорость электрохимического процесса можно оценить по величине протекающего через электрод электрического тока j, а последний, в свою очередь, непосредственно связан с величиной электродного потенциала.